1. Tipos de Aminoácidos
2. Enlace Peptídico
3. Estructuras de las proteínas
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
- los puentes de hidrógeno
- los interacciones electrostáticas
- las interacciones hifrófobas y fuerzas de van der Waals
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro.
4. Clasificación
- HOLOPROTEÍNAS :Formadas solamente por aminoácidos
- HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
5. Funciones
6. Propiedades
Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. A continuación veremos las propiedades más importantes:
Solubilidad.
Las
proteínas que tienen conformación
filamentosa son insolubles
mientras, que las que tienen conformación
globular son solubles en agua.
Debido al elevado peso molecular que suelen tener forman dispersiones coloidales.
La solubilidad se debe a los restos de los aminoácidos superficiales que forman la molécula de la proteína, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos grupos establecen puentes de hidrógeno con el agua, formándose alrededor de la molécula de proteína una capa de moléculas de agua llamada capa de solvatación, que impide su unión con otras moléculas de proteínas. Si esta capa de solvatación se rompe, las moléculas de proteínas se unen entre sí formando un agregado insoluble y precipitan. Esto ocurre cuando se añaden iones (sales en disolución) que compiten con las cargas de los restos de los aminoácidos por unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación.
Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.
Las
proteínas que tienen conformación
filamentosa son insolubles
mientras, que las que tienen conformación
globular son solubles en agua.
Debido al elevado peso molecular que suelen tener forman dispersiones coloidales.
La solubilidad se debe a los restos de los aminoácidos superficiales que forman la molécula de la proteína, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos grupos establecen puentes de hidrógeno con el agua, formándose alrededor de la molécula de proteína una capa de moléculas de agua llamada capa de solvatación, que impide su unión con otras moléculas de proteínas. Si esta capa de solvatación se rompe, las moléculas de proteínas se unen entre sí formando un agregado insoluble y precipitan. Esto ocurre cuando se añaden iones (sales en disolución) que compiten con las cargas de los restos de los aminoácidos por unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación.
Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.
Especificidad: de función y de especie
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de"árboles filogenéticos"
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH... etc En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
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